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                新研究或揭示新冠傳染力為何強 受體親和力十多倍於SARS

                2020年02月18日 07:23 來源於 財新網
                可以聽文章啦!
                研究發現,新冠病毒的S蛋白與細胞ACE2的親和力是SARS-CoV的10-20倍,可能有助於它在人與人之間的傳播變得更加容易。SARS抗體對新冠病毒無效
                2月2日晚間,武漢市中心醫院後湖病區,患者等待進行檢測。研究團隊初步發現,新冠病毒與就是一群刀鞘惡魔魂飛魄散人類血管緊張素轉化酶2(ACE2)的親和力為ζSARS病毒的10-20倍。圖/財新記者 丁剛

                  【財新網】(記者 徐路易)科學界針對新冠病毒的研究又有新進展。美國得克薩斯大學奧斯汀分校的傑森·麥克萊倫(Jason S Mclellan)研究團隊日前在預印本平臺bioRxiv上發表的論文顯示,該團隊利用冷凍電鏡技術分析了新冠病毒(SARS-CoV-2)表面刺突糖蛋白(S蛋白)的近原子結構,引起學界關註。研究團隊初步發現,新冠病毒與人類血管緊張素轉化酶2(ACE2)的親和力為SARS病毒的10-20倍。

                  上述研究的通訊作者麥克萊倫是美國國立衛∩生研究院過敏與傳染病研究所(NIAID)下屬的疫苗研究中心的成員。生物學預印本平臺bioRxiv創立於2013年,由冷泉港實驗室運營,發表在bioRxiv上的論文尚未經過正式的同行評議。

                  S蛋白是新冠病毒感染機體的關ζ 鍵組分,也是研制新冠肺炎疫苗和抗體抑制劑的關鍵靶點。研究團隊確定了預融合構象中的新冠病毒S蛋白三聚體的冷凍電鏡結構,其分辨率為3.5埃(1埃=0.1納米)。研究發現,新冠病毒利用高度糖基化的同源三聚體S蛋白進入宿主細胞。在這一過程中,包裹病毒的S1亞基結合到宿主細胞受體上,觸發了三聚體的不穩定性,造成S1亞基脫落,並讓S2亞基最終可以在融合後形成高度穩定的結構。

                  通過對該結構進一步分析,研究發現新盤膝而坐冠病毒S1亞基受體結合域的移動特點與SARS冠狀病毒(SARS-CoV)以及中東呼吸綜合征冠狀病毒(MERS-CoV)非常相似,但新冠病毒中的受體結合域更靠近三聚體的中央部位。新冠病毒的S蛋白3個受體結合域中,有一個會向上螺旋突出讓S蛋白形※成一種空間構象,能夠輕易與宿主受體ACE2結合。

                  受體結合域(receptor binding domain, RBD)是病毒表面蛋白用來與受體結合的部分。病毒通過它去和人體內細胞上的受體(receptor)結合,比如,SARS-CoV的RBD定位在刺突蛋白的第319到510位氨基酸(AA319-510)。

                  研究進一步通過對病毒表面等離子共振(SPR)動力學的量化研究,發現新冠病毒的S蛋白與細胞ACE2的親和力是SARS-CoV的10-20倍。研究提示,新冠病毒對於人類 ACE2 受體的高親和力,可能有助於它在人與人之間的傳播變得更加容易,但還需要進一步的研究來佐證這種可能性。

                  此外,由於新冠病毒與SARS-CoV的結構同源性,研究團隊還測試了三種曾ω 研發用於結合SARS-CoV突刺蛋白的單克隆抗體(S230、m396和80R,下稱單抗)。結果顯示,盡管這兩種病毒的受體結合域結構高度相似,SARS-CoV的單抗對於新冠病毒並沒有發生明顯的結合,對新冠病毒不具有交叉反應。

                  荷蘭萊頓大學醫學院病毒學家Mariet Feltkamp在其個人社交◆平臺上強調了上述研究中的兩大發現:一個是SARS-CoV-2的受體結◎合域與人類ACE2受體的親和力高於SARS-CoV;另一個是以SARS-CoV 受體結合域為導向的單克隆抗體與SARS-CoV-2沒有明顯的結合,表明抗體交叉反應性有限。

                  加拿大麥吉爾大學結構生物學助理教授Natalie Zeytuni則表示,這進一步證實了冷凍電鏡技術在及時開發藥物方面的必要性。

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                  更多報道詳見:【專題】新冠肺炎防疫全紀錄(實時更新中)

                責任編輯:馮禹丁 | 版面編輯:許金玲
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